拜谱生物

400-820-8531
research service
科研服务
首页 > 科研服务 > 修饰组学 > N-糖基化修饰语组
N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水子个人的繁多性和不少N-glycoproteins低把你想表达出来情况更加对N-glycosylation结构特征的的定量分析的描述英文相当有难度。在论文检测低丰度的N糖基化装饰蛋清酶或肽段时,这当中参杂大量的未装饰的蛋清酶肽断,这很比较容易将低丰度的糖基化装饰蛋清酶肽段的走势填补。凝素亲和法是现下糖蛋清酶质组学中软件很广泛的分开丰度策略。凝集素(lectin)一类糖能够实际蛋清酶质,能从一而终识別某些特殊的结构特征的的单糖或聚糖中指定区域的糖基队列而与之能够实际,这些食品与糖链可逆性非共价能够实际,糖蛋清酶或糖肽被凝集素驯服时候,通畅用指定区域的单糖能够竞争激烈能够实际凝集素将糖蛋清酶或糖肽冲洗掉了。 蛋清质要经过酶解后可以通过凝集素(lectin)聚集N-糖基化肽段,其次用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中除去连到在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该除理可能会导致Asn原子核量增长2.9890Da。在最后用高精密度LC-MS质谱仪检验脱糖后的肽段,可以通过搜素数据显示库,选择脱糖后原子核量与其说理论上原子核量的变及糖基化掩盖肽段的队列,导致选择该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点选择随后,再可以通过label-free的的基本原理对其做出一定量定量分析。

image.png

产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
涉及到的厂品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物